Химическая связь, стабилизирующая молекулы белков одновременно с водородной связью

n→π*-Взаимодействие наблюдается при перекрывании неподеленной пары электронов карбонильного атома кислорода в одной аминокислоте и антисвязывющей π-орбитали карбонильной группы соседней аминокислоты. Светло-голубой и желтый цвет показывают фазы соответствующих орбиталей (черный – C, красный – О, голубой – N, белый - H)

n→π*-Взаимодействие наблюдается при перекрывании неподеленной пары электронов карбонильного атома кислорода в одной аминокислоте и антисвязывющей π-орбитали карбонильной группы соседней аминокислоты. Светло-голубой и желтый цвет показывают фазы соответствующих орбиталей (черный – C, красный – О, голубой – N, белый - H)

17.07.2010 (23:25)
Просмотров: 7227
Рейтинг: -0.00
Голосов: 16

Теги:
белок, водородная связь,
Естественные науки >> Молекулярная биология






Ваша оценка
-2 -1 0 1 2
Похоже, что водородная связь имеет спутник! Согласно последнему исследованию, опубликованному в журнале Nature Chemical Biology, еще одна химическая связь, нековалентное взаимодействие в белках может помочь им сгибаться и сохранять трехмерную структуру. Ученые-теоретики, занимающиеся проблемой белков, возможно, должны будут включить это взаимодействие в их расчеты.

Рональд Рэйнс с сотрудниками в Университете Висконсина изучили т.н. n→π*- взаимодействие в различных системах на протяжении нескольких лет. В данный момент группу возглавляет Дерек Вульфсон с сотрудниками из Университета Бристоля. Они показали, используя поиск по базе белков, что это взаимодействие имеет место практически во всех белках. При n→π*- взаимодействии одна из неподеленных пар электронов на карбонильном атоме кислорода в одной аминокислоте перекрывается с с антисвязывющей π-орбиталью карбонильной группы в соседней аминокислоте.

Благодаря тому, что участники этого взаимодействия принадлежат основной цепи, неважно какая сторона цепи будет взаимодействовать. Любая аминокислота способна образовать n→π*- взаимодействие, но кольцевая структура пролина делает его особенно подходящим из-за ограничений налагаемых расстоянием и углами необходимыми для орбитального перекрывания.

Важно, что мы имеем дело с малыми расстояниями: в α-спирали водородная связь находится между первым и пятым остатками аминокислот; в отличие от этого, n→π*- взаимодействие имеет место всегда между соседними остатками аминокислот. Тем не менее, n→π*-взаимодействие, как правило, слабее, чем водородная связь. К тому же ученые обнаружили доказательство наличия такой связи почти в любом типе вторичной структуры и даже в неструктурированных участках белков.

Рэйнс полагает, что это взаимодействие так долго игнорировалось по причине того, что люди уже представляли себе структуру белка, и не было необходимости более подробных исследований. Если посмотреть на α-спираль без учета квантовой механики, никогда не подумаешь о n→π*-взаимодействии, отмечает Рэйнс.

Работа примечательна тем, что готова пойти на смелое утверждение о повсеместности n→π*-взаимодействия, считает Невиль Калленбах – профессор Университета Нью-Йорка. Это весьма опасно, но, тем не менее, по его словам изменение современных взглядов на химическую связь имеет право на жизнь. Однако нельзя утверждать, что n→π*-взаимодействия являются единственным объяснением геометрических особенностей строения молекул.

Нравится


Николай Семенишин

Также по теме:

Источники:



самое популярное





Rambler's Top100